热休克蛋白 (HSP) 形成七个分子伴侣蛋白家族(小 HSP [sHSP]、HSP10、40、60、70、90 和 100),这些家族在细胞应激抵抗和肌动蛋白组织中发挥核心作用。它们参与正常蛋白折叠以及错误折叠蛋白的识别和重折叠。热、缺氧、营养不足、自由基、毒素、缺血和紫外线辐射等各种各样的环境应激均会诱导 HSP 表达。HSP27 是 sHSP 家族的一员。由于 p38 MAP 激酶通路被激活,它在 Ser15、Ser78 和 Ser82 位点被 MAPKAPK-2 磷酸化。HSP27 的磷酸化和浓度升高与肌动蛋白聚合和重组有关。HSP70 和 HSP90 会与未折叠蛋白相互作用,从而阻止不可逆的聚集,并以一种依赖于 ATP 和共伴侣分子的方式催化其底物的重折叠。HSP70 有许多底物,包括新合成蛋白和变性蛋白,而 HSP90 的底物则更为有限,其中多数是信号转导分子。HSP70 和 HSP90 还是胞核激素和其他信号转导分子的成熟和失活所必需的。