TRAF 蛋白结构域

人 TRAF 2 的单体 TRAF 结构域。

结构域结合和功能

约有 150 个氨基酸的 TRAF 结构域可见于肿瘤坏死因子 (TNF) 受体相关因子。TRAF 蛋白似乎是一种相对最新进化的发育蛋白，因为只有一种秀丽隐杆线虫 TRAF 蛋白、两种果蝇和六种哺乳动物 TRAF 蛋白。除了在胞核中发现的 TRAF4 之外，所有哺乳动物 TRAF 位于细胞浆。通过其 TRAF 结构域与激活 TNF 受体、IL-1/Toll 受体之间的相互作用或通过 TRADD 等中间蛋白，TRAF 蛋白聚集到膜。通过激活 NF- κB 和 AP-1 转录因子，TRAF 在与 TNF 受体相互作用时在细胞存活中发挥主要作用。六种哺乳动物 TRAF 蛋白有不同功能。例如，TRAF3 调节依赖于 T 细胞的抗原反应，TRAF4 则是形成气管所必需的，TRAF6 则调节 IL-1、CD40 和 LPS 信号转导。TRAF 还结合 LMP1 并后续增强生长和转化，从而在 Epstein-Barr 病毒复制中起到重要作用。

结构

TRAF 结构域包含一个高度保守的卷曲螺旋结构域、以及一个 TRAF-羧基末端结构域。氨基末端卷曲螺旋结构域含有一个 α 螺旋，而 TRAF-羧基末端结构域则折叠成为一个 β 夹心结构。TRAF 结构域低聚化成为二聚体、三聚体和/或异三聚体。TRAF-2 的 TRAF 结构域的三聚结构是一个卷曲螺旋区域，会与 TRAF- 羧基末端结构域形成一个柄状结构，其中羧基末端结构域会在这个柄状结构下形成三个单独的叶状结构。

结构参考

1. Park, Y.C. et al. (2000) Cell 101 (7), 777–787.

结构域蛋白示例

结合示例