FHA 蛋白结构域

Rad 53p 结合磷酸化苏氨酸肽的氨基末端 FHA 结构域（红色）。

结构域结合和功能

叉头相关蛋白 (FHA) 结构域最初被发现是叉头转录因子的一个保守区域。FHA结构域长约 65-100 个氨基酸，并形成包含3 条反向平行链和 4 条反向平行链的β片层组成的β 夹心折叠结构。虽然该结构域的氨基和羧基末端位于邻近的 β 链，但对侧则由环结合在一起，环可协调磷酸肽结合。FHA 结构域主要见于在 DNA 损伤反应中发挥作用的真核细胞胞核蛋白，但也见于包括支原体细菌（如结核分枝杆菌）在内的某些原核细胞。FHA 结构域会介导磷酸肽与被丝氨酸/苏氨酸激酶磷酸化的蛋白之间的相互作用。多数 FHA 结构域可用于检测磷酸化苏氨酸，其中特异性由羧基末端残基提供给磷酸化苏氨酸残基，尤其是 +3 位点。Rad53 和 PNK 的 FHA 结构域结合 pTXXD 磷酸肽。

结构参考

1. Durocher, D. et al. (2000) Mol. Cell 6 (5), 1169–1182.

结构域蛋白示例

结合示例