FF 蛋白结构域

人 HYPA/FBP11 的 FF 结构域。

结构域结合和功能

FF 结构域存在于各种各样的核转录和剪切因子以及 p190 RhoGAP 家族中。该结构域在酵母菌、人等细胞中较为保守，并且还在植物蛋白中发现。FF 结构域在氨基和羧基末端有两个保守的苯丙氨酸，结构域长约 50-60 个氨基酸，通常以串联重复序列排列。人转录因子 CA150 和剪切因子 hHYPA/FBP11 的 FF 结构域经证实会与 RNA 聚合酶 II 的丝氨酸磷酸化羧基末端结构域 (CTD) 发生相互作用。CA150 的 FF 结构域还可低亲和力地结合多种 (D/E)_2/5-F/W/Y-(D/E)_2/5 基序。有趣的是，所有包含 FF 结构域的胞核蛋白还在氨基末端有 WW 结构域。这可能在偶联转录和剪切的过程中发挥作用，因为这些 WW 结构域会与必要的剪切蛋白（如 mBBP/SF1）相互作用。

结构

FF 结构域包含三个按正交束排列的 α-螺旋，其中 a 3₁₀ 螺旋位于第二和第三个螺旋之间的环中。与其在串联排列中一样，氨基和羧基末端见于结构的相对末端。两个高度保守的苯丙氨酸残基在第一和第三个螺旋的中间被发现，有助于形成蛋白的疏水核心。FF 结构域的结构与其他磷酸化丝氨酸/苏氨酸结合结构域显著不同，代表着这些模块的新折叠。有人认为，螺旋 1 和 4 之间一群带正电荷的残基可介导与配体的相互作用。

结构参考

1. Allen, M., et al. (2002) J. Mol. Biol. 323(3), 411–416.

结构域蛋白示例

结合示例